|
|
|
|
É um cristal branco ou pó cristalino, sem odor e de sabor adocicado. É bastante solúvel em água e ácido fórmico e praticamente insolúvel em etanol. A Glicina é fabricada pela síntese química a partir de formaldeído ou ácido monocloroacético e amoníaco.
A glicina (do grego glykos, "doce", nome devido ao seu sabor adocicado) é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos.
Devido à sua simplicidade estrutural, este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o citocromo c, a mioglobina e a hemoglobina. A glicina é o único aminoácido que não apresenta actividade óptica. A maioria das proteínas possui pequenas quantidades de glicina; o colagénio é uma excepção de nota, constituindo a glicina cerca de um terço da sua estrutura primária. A presença de glicina inibe a formação de hélices alfa mas facilita a formação de voltas beta na estrutura secundária de proteínas, por ser um aminoácido que apresenta um alto grau de flexibilidade quando integrado numa cadeia polipeptídica. |
|
|
Modelo molecular da Glicina |
|
|
Apesar de ser um aminoácido apolar, a sua cadeia lateral (um átomo de hidrogénio) é demasiado curta para participar em interacções hidrofóbicas. No entanto, a glicina pode, em determinadas enzimas como a piruvato:formato liase, ser convertida a radical glicilo através da retirada desse átomo de hidrogénio, sendo este radical importante para a catálise enzimática, embora instável e destruído na presença de oxigénio.
A glicina não é um aminoácido essencial na dieta humana, já que é sintetizado pelo organismo a partir do aminoácido serina numa reacção catalizada pela enzima serina hidroximetiltransferase.
|
|
Fórmula de estrutura da Glicina
| |
|
Algumas propriedades da Glicina
|
|
Nome sistemático (IUPAC) |
Ácido Aminoetanóico |
|
Abreviatura/Símbolo
|
G / Gly |
|
Fórmula química
|
C2H5NO2 |
|
Massa Molecular
|
75,06 |
|
Ponto de fusão
|
233 °C
(decompõe-se) |
|
Densidade
|
1,1607 g/cm3 | |
A glicina serve de precursor a diversas espécies químicas. O ácido aminolevulínico, precursor chave das porfirinas, é sintetizado in vivo a partir de glicina e succinil-coenzima A. A glicina fornece também o bloco C2N central a todas as purinas. Uma das vias de degradação do aminoácido treonina passa pela sua conversão a glicina, embora esta via metabólica seja relativamente pouco importante no metabolismo humano. É ainda precursor na via biossintética da fosfocreatina.
A glicina é um neurotransmissor inibitório no sistema nervoso central, especialmente a nível da medula espinal, tronco cerebral e retina. Quando receptores de glicina são activados, o anião cloreto entra no neurónio através de receptores ionotrópicos, causando um potencial pós-sináptico inibitório. A estricnina actua como antagonista nos receptores ionotrópicos de glicina. A glicina é, junto com o glutamato, um co-agonista de receptores NMDA; esta acção facilita a actividade excitatória dos receptores glutaminérgicos, em contraste com a actividade inibitória da glicina. | |
|
|
Referências:
O texto apresentado foi adaptado de um artigo da Wikipédia.
As imagens do modelo molecular e da fórmula de estrutura do aminoácido foram obtidas em www.3dchem.com. |
|
